Introduction à la structure des protéines PDF

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Jeux cadres, expériences européennes, échanges : les bénéfices de l’apprentissage mutuel au service de la multi-performance. Télécharger la fiche : Jeux cadres, expériences européennes, échanges : les bénéfices de l’apprentissage mutuel au service de la multi-performance. Cultures de diversification : la force du groupe ! L’agro-écologie, un recours pour les agriculteurs en difficulté ? Un nouveau site dédié aux GIEE ! Sauter à la navigation Sauter à la recherche La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la  boîte à outils , lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc.

Schéma général d’un acide aminé impliqué dans la structure primaire d’une protéine. R représente la chaîne latérale du résidu. Les protéines sont donc des polymères d’acides aminés, reliés entre eux par des liaisons peptidiques. La structure primaire d’une protéine a un sens bien défini ou polarité. Le premier acide aminé de la séquence de la protéine est par convention celui qui possède une extrémité amine libre, on parle d’extrémité N-terminale ou de N-terminal.

L’existence de structures secondaires vient du fait que les repliements énergétiquement favorables de la chaîne peptidique sont limités et que seules certaines conformations sont possibles. Ainsi, une protéine peut être décrite par une séquence d’acides aminés mais aussi par un enchaînement d’éléments de structure secondaire. Il existe des méthodes expérimentales pour déterminer la structure secondaire comme la résonance magnétique nucléaire, le dichroïsme circulaire ou certaines méthodes de spectroscopie infrarouge. Angles dièdres dans une chaîne protéique. Il existe deux degrés de liberté de rotation, repérés par deux angles φ et ψ. La chaîne principale contient trois liaisons covalentes par acide aminé. La liaison peptidique étant une liaison plane, il reste deux liaisons simples autour desquelles la rotation est possible.

On peut donc déterminer la conformation du squelette d’un acide aminé à partir de deux angles dièdres, φ et ψ. L’angle dièdre φ est défini par les quatre atomes successifs du squelette : CO-NH-Cα-CO, le premier carbonyle étant celui du résidu précédent. L’angle dièdre ψ est défini par les quatre atomes successifs du squelette : NH-Cα-CO-NH, le second amide étant celui du résidu suivant. Les zones énergétiquement favorables sont représentées par des contours colorés. Chaque acide aminé est représenté par un point rouge. Les croix, correspondent aux acides aminés glycine, qui ne comportent pas de chaînes latérales.

Toutes les valeurs des angles φ et ψ ne sont pas possibles car certaines conduisent à des contacts trop proches entre atomes qui sont énergétiquement très défavorables. Ce diagramme montre trois principales zones énergétiquement favorables. Il y a deux acides aminés particuliers qui font exception à cette règle du diagramme de Ramachandran : la Glycine et la Proline. Il y a conformation en hélice lorsque le squelette principal de la protéine adopte un repliement hélicoïdal périodique. Dans l’immense majorité des cas, cette hélice tourne dans le sens horaire. Inversement, lorsqu’une hélice tourne dans le sens antihoraire, elle est dite  gauche .

Il existe aussi des enroulements super hélicoïdaux où 2 hélices, voire plus, s’enroulent l’une autour de l’autre pour former une super hélice. Les liaisons hydrogène sont figurées en vert. L’hélice α est une structure périodique très fréquente dans le repliement des protéines et des peptides. Un tour d’hélice α moyen contient 3,6 résidus et mesure 0. C’est une structure compacte, énergétiquement favorable. 1958 dans la myoglobine, la première protéine dont la structure tridimensionnelle a été résolue par cristallographie.

Un pas d’hélice 310 moyen contient 3 résidus et mesure 0. 60 nm, soit une translation de 0. Les angles dièdres φ et ψ des liaisons peptidiques sont en moyenne de -49. Le tour d’hélice 310 est donc plus étroit et plus contraint que celui de l’hélice α. Un pas d’hélice π moyen contient 4 résidus et mesure 0. 50 nm, soit une translation de 0. Les angles dièdres φ et ψ des liaisons peptidiques sont en moyenne de -57.

Le tour d’hélice π est donc plus large que celui de l’hélice α. Ce type de conformation est très rare. Les hélices de type II sont des hélices gauches formées par des poly-glycines ou des poly-prolines. Un pas moyen d’hélice de type II contient 3 résidus et mesure 0. 93 nm, soit une translation de 0. Les angles dièdres φ et ψ des liaisons peptidiques sont en moyenne de -79. Le brin β est une structure périodique étendue.

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